"Wir versuchen jetzt ein Tier ein bisschen zu ärgern. Also die drehen sich sofort, die wehren sich ja - und zack, hat er geschossen! So, da sind die Fäden, das ist eine stark klebrige Substanz."
Der kleine schwarze Stummelfüßer ist knapp fünf Zentimeter lang, hat eine samtig-weiche Haut und sieht eigentlich ganz harmlos aus. Doch sein Schleim, den er aus speziellen Drüsen schießt, hat es in sich. Dieser Schleim haftet jetzt zwischen Daumen und Zeigefinger von Dr. Georg Mayer, Biologe an der Universität Leipzig:
"So, jetzt sehen Sie: Es klebt ordentlich. An den Nägeln jetzt auch. Da braucht man schon Kraft, das so auseinanderzureißen. Das ist wie Sekundenkleber."
Für die Stummelfüßer ist dieser selbst-produzierte Sekundenkleber lebenswichtig. Sie nutzen ihn, um sich zu wehren aber auch um zu jagen. Mayer:
"Der Schleim kommt herausgeschossen aus speziellen Organen unter hohem Druck, und dann wird die Beute, das sind meistens Gliederfüßer - Grillen, Heimchen, alles Mögliche - die werden festgeklebt an dem Boden und dann wird die Beute aufgeschlitzt und aufgefressen."
Ohne diese rabiate Technik hätten die Stummelfüßer keine Chance zu überleben. Sie sind mit ihren kurzen Beinen schlichtweg zu langsam - die Beute würde ihnen davon laufen.
Ihr Schleim ist dafür umso effektiver. Und genau deshalb untersucht Alexander Bär, ein Kollege von Georg Mayer, woraus er besteht:
"Der Schleim selber ist auf Proteinbasis. Also da sind Proteine drin, ganz unterschiedlicher Größe und die aggregieren an Oberflächen miteinander und bilden dann ganz große Polymere aus, Fäden, die auch relativ zugfest und elastisch sind."
Und an fast allem festkleben: Egal ob Haut, Haare, Stahl, Holz oder Glas - bisher klebt der Schleim an allen getesteten Oberflächen, außer an den Stummelfüßern selber.
Welche Moleküle für welche Klebeigenschaft verantwortlich sind, will Alexander Bär im nächsten Schritt testen. Seine Hoffnung ist, dass daraus neue Klebstoffe entwickelt werden können. Vor allem eine Besonderheit des Schleims fasziniert ihn:
"Also der klebt, solange er flüssig ist. Also er kann austrocknen und dann verliert dieser Stoff die Klebfähigkeit. Aber auch sehr interessant finde ich, dass man das wieder rehydratisieren kann. Also wenn man Wasser darauf packt, quillt der Schleim wieder an und hat prinzipiell die gleichen Eigenschaften wie der Schleim direkt aus dem Tier."
Der Schleim klebt also gut in feuchtem Milieu - eine Eigenschaft, die nur wenige Klebstoffe haben. Und genau das könnte ihn auch für die Medizin spannend machen. Denn menschliches Gewebe ist feucht, sagt Bär:
"Man könnte Wunden von Menschen verschließen, weil das ist ein Klebstoff, der ist biologisch abbaubar, also ist wahrscheinlich auch sehr hautverträglich."
Und das ist nicht die einzige Anwendungsmöglichkeit. Die Forscher haben noch andere Proteine gefunden, die medizinisch genutzt werden könnten.
" Also gerade die sehr kleinen Proteine und Peptide in diesem Schleim scheinen auch antiseptische Wirkungen zu haben. Das kann für die Anwendung natürlich auch von höchster Wichtigkeit sein, da aufgrund von sehr vielen Resistenzen eben immer nach neuen Antibiotika gesucht wird."
Der Vorteil solcher kleiner Peptide liegt auf der Hand: Sie sind relativ einfach nachzubauen, und es gibt in der Natur sehr viele davon. Doch noch stehen die Forscher am Anfang.
Der kleine schwarze Stummelfüßer ist knapp fünf Zentimeter lang, hat eine samtig-weiche Haut und sieht eigentlich ganz harmlos aus. Doch sein Schleim, den er aus speziellen Drüsen schießt, hat es in sich. Dieser Schleim haftet jetzt zwischen Daumen und Zeigefinger von Dr. Georg Mayer, Biologe an der Universität Leipzig:
"So, jetzt sehen Sie: Es klebt ordentlich. An den Nägeln jetzt auch. Da braucht man schon Kraft, das so auseinanderzureißen. Das ist wie Sekundenkleber."
Für die Stummelfüßer ist dieser selbst-produzierte Sekundenkleber lebenswichtig. Sie nutzen ihn, um sich zu wehren aber auch um zu jagen. Mayer:
"Der Schleim kommt herausgeschossen aus speziellen Organen unter hohem Druck, und dann wird die Beute, das sind meistens Gliederfüßer - Grillen, Heimchen, alles Mögliche - die werden festgeklebt an dem Boden und dann wird die Beute aufgeschlitzt und aufgefressen."
Ohne diese rabiate Technik hätten die Stummelfüßer keine Chance zu überleben. Sie sind mit ihren kurzen Beinen schlichtweg zu langsam - die Beute würde ihnen davon laufen.
Ihr Schleim ist dafür umso effektiver. Und genau deshalb untersucht Alexander Bär, ein Kollege von Georg Mayer, woraus er besteht:
"Der Schleim selber ist auf Proteinbasis. Also da sind Proteine drin, ganz unterschiedlicher Größe und die aggregieren an Oberflächen miteinander und bilden dann ganz große Polymere aus, Fäden, die auch relativ zugfest und elastisch sind."
Und an fast allem festkleben: Egal ob Haut, Haare, Stahl, Holz oder Glas - bisher klebt der Schleim an allen getesteten Oberflächen, außer an den Stummelfüßern selber.
Welche Moleküle für welche Klebeigenschaft verantwortlich sind, will Alexander Bär im nächsten Schritt testen. Seine Hoffnung ist, dass daraus neue Klebstoffe entwickelt werden können. Vor allem eine Besonderheit des Schleims fasziniert ihn:
"Also der klebt, solange er flüssig ist. Also er kann austrocknen und dann verliert dieser Stoff die Klebfähigkeit. Aber auch sehr interessant finde ich, dass man das wieder rehydratisieren kann. Also wenn man Wasser darauf packt, quillt der Schleim wieder an und hat prinzipiell die gleichen Eigenschaften wie der Schleim direkt aus dem Tier."
Der Schleim klebt also gut in feuchtem Milieu - eine Eigenschaft, die nur wenige Klebstoffe haben. Und genau das könnte ihn auch für die Medizin spannend machen. Denn menschliches Gewebe ist feucht, sagt Bär:
"Man könnte Wunden von Menschen verschließen, weil das ist ein Klebstoff, der ist biologisch abbaubar, also ist wahrscheinlich auch sehr hautverträglich."
Und das ist nicht die einzige Anwendungsmöglichkeit. Die Forscher haben noch andere Proteine gefunden, die medizinisch genutzt werden könnten.
" Also gerade die sehr kleinen Proteine und Peptide in diesem Schleim scheinen auch antiseptische Wirkungen zu haben. Das kann für die Anwendung natürlich auch von höchster Wichtigkeit sein, da aufgrund von sehr vielen Resistenzen eben immer nach neuen Antibiotika gesucht wird."
Der Vorteil solcher kleiner Peptide liegt auf der Hand: Sie sind relativ einfach nachzubauen, und es gibt in der Natur sehr viele davon. Doch noch stehen die Forscher am Anfang.