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Lichtschalter für Eiweiße

Die Aktivität einzelner Eiweiße in einer lebenden Zelle unterliegt komplizierten Kontrollmechanismen. Wissenschaftler würden diese Proteine im Innern einer Zelle gerne von außen steuern. Bei einem internationalen Wettbewerb für synthetische Biologie iGEM haben Bonner Studenten genau dafür einen Schalter konstruiert, der auf Licht reagiert. Wenn sie diesen Schalter an ein zelleigenes Eiweiß koppeln, können sie dieses Eiweiß mit Licht von außen kontrollieren.

Von Michael Lange | 26.09.2012
    Die zehn Studierenden des Studiengangs für Molekulare Biomedizin an der Universität Bonn haben gerade einmal zwei Semester hinter sich. Und schon stehen sie vor dem Abschluss eines ersten eigenen Forschungsprojektes. Rebecca Halbach sitzt vor der Sterilbank. Sie verteilt Bakterien auf einer Agarplatte.

    "Jetzt ziehe ich eine Spitze auf, dann nehme ich von meinen Bakterien 300 Mikroliter auf. Das wird dann auf die Platte gegeben und mit dem Glasspatel verteilt."

    Schon im ersten Semester begannen die zehn Studierenden mit der Projektentwicklung. Die erfahrenen Wissenschaftler im Labor gaben ein paar Tipps und ließen ihnen ansonsten freie Hand. Sogar um Sponsorengelder mussten sich die Anfänger selbst kümmern. Die Laborarbeit hatte ihre Tücken. Zu Beginn ging vieles schief, und jetzt wird die Zeit knapp.

    "Seit Anfang des Semesters stehen wir fast jeden Tag hier, und seitdem die Ferien angefangen haben auch ganztägig. Das ist schon viel Arbeit."

    Die Bakterien auf den Agarplatten sollen neuartige Eiweiße herstellen. Die DNA-Baupläne dafür haben die Studierenden selbst konstruiert. Das wichtigste Bauteil dieser Eiweiß-Konstrukte heißt LOV (für "Light Oxygen Voltage"). Der Titel des Projektes lautet: All you need is LOV.

    "Das LOV ist ein lichtaktives Protein, und wir wollen damit lichtschaltbare Proteine herstellen. Fusionsproteine","

    erklärt Philipp Sander, und sein Kollege Max Schelski erläutert:

    ""Dieses LOV-Protein ist halt lichtaktivierbar und hat die tolle Eigenschaft, dass wenn man es mit einem anderen Protein zusammenbringt, also koppelt, dass es damit diese Eigenschaft auf das andere Protein überträgt. Insofern hat man durch die Kopplung von LOV mit irgendeinem anderen Protein ebenfalls ein lichtaktivierbares Protein."

    Im Prinzip lässt sich so jedes Protein, das mit LOV gekoppelt wurde, von außen steuern. Einfach, indem man das Licht ein- oder ausschaltet. Licht an Eiweiß an, so soll der LOV-Schalter funktionieren. Und zwar innerhalb der Bakterien.

    Wie sich der Schalter einfach von außen überprüfen lässt, erklärt Günter Meyer. Der Professor für chemische Biologie ist einer der Berater des Teams.

    "Das sind zum Beispiel sogenannte Kill-Switches. Das heißt: Das sind Proteine, die eigentlich tödlich für das Bakterium wären. Aber durch die Kombination mit dem Lichtschalter inaktiviert sind und erst mit dem Licht aktiviert werden. Das ist ein sehr einfaches Beispiel, wie so etwas funktionieren kann."

    Licht an - Protein aktiv - Bakterium tot. Wenn es so abläuft, dann hat der Schalter funktioniert. Das Experiment war erfolgreich.

    Während die Studierenden im Labor weiter Bakterien züchten, Gele gießen und auswerten oder Abschnitte des Erbmoleküls sequenzieren, arbeitet Günter Mayer bei offener Tür in seinem Büro. Er lässt seinen Leuten viel Freiheit, zum selbstständigen Forschen, aber auch zum Fehler machen. Er ist überzeugt, dass sein Team das Projekt meistern wird.

    "Die sind sehr engagiert und motiviert, das hinzubekommen. Und die kriegen das hin. Inzwischen sind sie richtige Profis geworden. In weniger als einem Jahr."

    Nun müssen die Jungforscher noch überlegen, wie sie ihre Ergebnisse eindrucksvoll präsentieren. Nur, wenn das gelingt, überstehen sie den Ausscheidungswettbewerb in Amsterdam. Die besten europäischen Teams dürfen im November dabei sein, beim großen Finale des iGEM-Wettbewerbs für synthetische Biologie am MIT in Boston.