Enzyme – bei Chemikern beliebte biologische Katalysatoren - entscheiden sich schnell und sicher: Aus einem Meer von Substanzen wählen sie gezielt nur eine ganz bestimmte, exakt passende heraus und wandeln sie in eine andere um. Gleichzeitig arbeiten Enzyme wesentlich schneller und effektiver als klassische chemische Verfahren und produzieren überdies weniger Abfall. Schon lange träumen Wissenschaftler deshalb davon, maßgeschneiderte Enzyme in der chemischen Industrie für ganz gezielte Reaktionen nutzen zu können. So könnten neue Wirkstoffe für Medikamente am Computer konzipiert und mittels Enzymen hergestellt werden. Doch die Idee hatte bisher einen Haken: Die meisten Enzyme brauchen für ihre Arbeit ein zusätzliches Hilfsenzym, einen so genannten Co-Faktor, die quasi als biologische Batterie die Energie für die Arbeit des Katalysators bereit stellen. "Diese biologischen Batterien sind sehr teuer und werden bei der Reaktion verbraucht. Dadurch war das Verfahren bislang sehr teuer und technisch unmöglich", erklärt die Chemikerin Martina Pohl. Gemeinsam mit ihrer Kollegin Professor Maria-Regina Kula suchte die Chemikerin am Forschungszentrum Jülich daher nach einem Verfahren, mit dem die kostbaren Co-Enzyme kostengünstig wieder recycelt werden können.
Die Lösung, die Pohl und Kula vielleicht den Deutschen Zukunftspreis einbringt, beschreitet gewissermaßen einen Umweg: Ein weiteres Enzym, die so genannte Formiatdehydrogenase, soll die biologische Batterie nach ihrer Benutzung wieder aufladen. "Die Formiatdehydrogenase als Enzym benötigt Ameisensäure für ihre Reaktion. Durch die Zerlegung von Ameisensaure in ihre Bestandteile wird Energie auf die biologische Batterie übertragen, während der Rest der Ameisensäure als Kohlendioxid entweicht", fasst Pohl den Mechanismus zusammen. Anschließend sei das Enzym wieder bereit für den nächsten Reaktionsschritt im Bioreaktor. Auf diese Weise lädt sich der energiespendende Co-Faktor wie von selbst wieder auf und wird daher nicht verbraucht. Der pfiffige Trick des Jülicher Forscherinnen-Gespanns erlaubt so eine wesentlich billigere und einfachere Produktion von Substanzen über eine enzymatische Reaktion. Weil außerdem sehr viele verschiedene Enzyme den gleichen Co-Faktor für ihre Arbeit benötigen, lässt sich die Formiatdehydrogenase für eine ganze Reihe von Reaktionen nutzen.
Ein weiterer Vorteil ist die besondere Umweltfreundlichkeit der wiederaufladbaren "Molekülbatterien": "Zum einen arbeitet das Verfahren - wie die meisten enzymatischen Verfahren - in Wasser als Lösungsmittel. Daher werden keine organischen Lösungsmittel verwendet, die in der Entsorgung problematisch sind. Außerdem arbeitet das Enzym bei Raumtemperatur und es entstehen neben dem Kohlendioxid eigentlich keine weiteren Abfallstoffe", resümiert Martina Pohl. Derzeit nutzt die Firma Degussa die Formiatdehydrogenase, um in einer Pilotanlage unter anderem ein Medikament gegen AIDS herzustellen. Für Martina Pohl und Maria-Regina Kula ist die Arbeit mit dem Enzym damit abgeschlossen: "Wir haben das, was möglich war, mit den Methoden, die uns zur Verfügung standen, erreicht: Das Enzym ist optimal stabil und schneller wird es auch nicht mehr." Jetzt sei es also an der Industrie, diese sanfte Chemie in die Betriebe einzuführen.
[Quelle: Christine Westerhaus]
Die Lösung, die Pohl und Kula vielleicht den Deutschen Zukunftspreis einbringt, beschreitet gewissermaßen einen Umweg: Ein weiteres Enzym, die so genannte Formiatdehydrogenase, soll die biologische Batterie nach ihrer Benutzung wieder aufladen. "Die Formiatdehydrogenase als Enzym benötigt Ameisensäure für ihre Reaktion. Durch die Zerlegung von Ameisensaure in ihre Bestandteile wird Energie auf die biologische Batterie übertragen, während der Rest der Ameisensäure als Kohlendioxid entweicht", fasst Pohl den Mechanismus zusammen. Anschließend sei das Enzym wieder bereit für den nächsten Reaktionsschritt im Bioreaktor. Auf diese Weise lädt sich der energiespendende Co-Faktor wie von selbst wieder auf und wird daher nicht verbraucht. Der pfiffige Trick des Jülicher Forscherinnen-Gespanns erlaubt so eine wesentlich billigere und einfachere Produktion von Substanzen über eine enzymatische Reaktion. Weil außerdem sehr viele verschiedene Enzyme den gleichen Co-Faktor für ihre Arbeit benötigen, lässt sich die Formiatdehydrogenase für eine ganze Reihe von Reaktionen nutzen.
Ein weiterer Vorteil ist die besondere Umweltfreundlichkeit der wiederaufladbaren "Molekülbatterien": "Zum einen arbeitet das Verfahren - wie die meisten enzymatischen Verfahren - in Wasser als Lösungsmittel. Daher werden keine organischen Lösungsmittel verwendet, die in der Entsorgung problematisch sind. Außerdem arbeitet das Enzym bei Raumtemperatur und es entstehen neben dem Kohlendioxid eigentlich keine weiteren Abfallstoffe", resümiert Martina Pohl. Derzeit nutzt die Firma Degussa die Formiatdehydrogenase, um in einer Pilotanlage unter anderem ein Medikament gegen AIDS herzustellen. Für Martina Pohl und Maria-Regina Kula ist die Arbeit mit dem Enzym damit abgeschlossen: "Wir haben das, was möglich war, mit den Methoden, die uns zur Verfügung standen, erreicht: Das Enzym ist optimal stabil und schneller wird es auch nicht mehr." Jetzt sei es also an der Industrie, diese sanfte Chemie in die Betriebe einzuführen.
[Quelle: Christine Westerhaus]