Die britischen Wissenschaftler züchten ihre ganz eigenen Fahnder, die BSE-Erreger oder andere Keime der Prionen-Gruppe auf die Spur kommen sollen: So genannte Aptamere ähneln in ihrer Struktur jener von Erbgut und bestehen aus kleinen Ribonukleinsäure-Abschnitten (RNS). Allerdings erzeugen William James und seine Kollegen ihre Spürhunde vollständig künstlich im Labor. "Diese Designer-Moleküle können sich passgenau an bestimmte Moleküle anheften. Während ein DNS-Erbfaden aus zwei in sich verwundenen Strängen besteht, besitzen Aptamere nur eine solche Helix und können sich daher sehr stark verknoten", beschreibt James die bestechenden Eigenschaften seiner Zöglinge.
Die außerordentliche Formbarkeit der RNS-Fäden macht sie zum optimalen Passepartout für andere Bindungspartner: Einmal für eine bestimmte Andockstelle zurecht gebogen, heftet sich ein Aptamer so zielsicher an sein molekulares Gegenstück wie ein exakter Schlüssel in sein Schloss passt. Damit lassen sich auch Prionen, die Erreger der Rinderseuche BSE, der Creutzfeld-Jakob-Krankheit sowie der Schafkrankheit Scrapie, dingfest machen. Die in jedem Organismus vorkommenden Proteine gleichen normalerweise einem Knäuel aus unzähligen Luftschlangen. Wandeln sie sich jedoch zu infektiösen Erregern, verklumpen die Eiweiße und erhalten eine faserige, feste Struktur - ein nahezu idealer Kandidat für einen Aptamer-Bindungspartner.
William James wähnt sich nah an diesem Ziel: In Labortests seien bereits Aptamere isoliert worden, die spezifisch an Prionen von Schafen, Rindern und auch jenen des Menschen andocken. "Wir konnten an Gewebeproben von verstorbenen Creutzfeld-Jakob-Patienten mit solchen Aptameren veränderte Prionen nachweisen", konstatiert der britische Forscher. Dabei zeigten seine RNS-Fädchen noch eine weitere verblüffende Eigenschaft: Gehen sie eine Bindung mit einem passenden Partner ein, so lassen sie ihn gar nicht mehr los. Diese Vorteile der Aptamere lassen sie gegenüber Antikörpern, die viel gröber und behäbiger sind, überlegen erscheinen. Überdies unterscheiden sich die Ankerplätze für Antikörper an gesunden und veränderten Prionen nicht - die Antikörper würden auch dann anschlagen, wenn sie ein "gutes" Prion entdecken. Aptamere hefteten sich dagegen 100 mal besser an infektiöse Prionen als an normale Versionen der Proteine. James rechnet daher mit anwendbaren Prionen-Test auch für lebendige Tiere in den nächsten zwei Jahren.
[Quelle: Volker Mrasek]
Die außerordentliche Formbarkeit der RNS-Fäden macht sie zum optimalen Passepartout für andere Bindungspartner: Einmal für eine bestimmte Andockstelle zurecht gebogen, heftet sich ein Aptamer so zielsicher an sein molekulares Gegenstück wie ein exakter Schlüssel in sein Schloss passt. Damit lassen sich auch Prionen, die Erreger der Rinderseuche BSE, der Creutzfeld-Jakob-Krankheit sowie der Schafkrankheit Scrapie, dingfest machen. Die in jedem Organismus vorkommenden Proteine gleichen normalerweise einem Knäuel aus unzähligen Luftschlangen. Wandeln sie sich jedoch zu infektiösen Erregern, verklumpen die Eiweiße und erhalten eine faserige, feste Struktur - ein nahezu idealer Kandidat für einen Aptamer-Bindungspartner.
William James wähnt sich nah an diesem Ziel: In Labortests seien bereits Aptamere isoliert worden, die spezifisch an Prionen von Schafen, Rindern und auch jenen des Menschen andocken. "Wir konnten an Gewebeproben von verstorbenen Creutzfeld-Jakob-Patienten mit solchen Aptameren veränderte Prionen nachweisen", konstatiert der britische Forscher. Dabei zeigten seine RNS-Fädchen noch eine weitere verblüffende Eigenschaft: Gehen sie eine Bindung mit einem passenden Partner ein, so lassen sie ihn gar nicht mehr los. Diese Vorteile der Aptamere lassen sie gegenüber Antikörpern, die viel gröber und behäbiger sind, überlegen erscheinen. Überdies unterscheiden sich die Ankerplätze für Antikörper an gesunden und veränderten Prionen nicht - die Antikörper würden auch dann anschlagen, wenn sie ein "gutes" Prion entdecken. Aptamere hefteten sich dagegen 100 mal besser an infektiöse Prionen als an normale Versionen der Proteine. James rechnet daher mit anwendbaren Prionen-Test auch für lebendige Tiere in den nächsten zwei Jahren.
[Quelle: Volker Mrasek]